Fermentai (arba fermentai) yra specifinio pobūdžio baltymai, kurie yra sintezuojami ląstelėse, katalizuoja biochemines reakcijas (t. Y. Padidina jų greitį), kurios atsiranda mūsų organizme, tačiau tuo pačiu metu išlieka mažos. Be pernelyg didelio pasakyti, galima teigti, kad jokios reakcijos gyvuose organizmuose nepasieks be fermentų dalyvavimo. Žmogus išmoko naudoti fermentinius procesus senovėje, pavyzdžiui, duonos kepimui ar vyno gamybai.
Kaip ir kiti baltymai, fermentų molekulinė sudėtis yra suskirstyta į paprastą ir sudėtingą, o sudėtinė sudėtyje yra baltymų komponento (apoenzimo arba apoenzimo) ir ne baltymų (koenzimo arba koenzimo). Dažniausiai koenzimas yra metalas, vitaminas arba jo darinys. Koenzimas yra daug mažesnis nei apoenzimo. Funkcinį fermento aktyvumą lemia jo molekulės konfigūracija, sukuriant specifinį abipusį aminorūgščių išdėstymą. Tai priklauso nuo daugelio veiksnių: substrato tipo ir koncentracijos (objekto, kuriuo veikia fermentas), temperatūros, terpės pH (kiekviena reakcija turi savo optimalią temperatūrą ir pH), inhibitorių buvimą ir nebuvimą (medžiagos, slopinančios fermentų darbą).

Svarbiausias fermentų bruožas yra jų unikalus specifiškumas, t. Y. Gebėjimas bendrauti tik su vienu substratu arba su medžiagų grupe, panašia į struktūrą.
Tokių pačių fermentų aktyvumo kaita vyksta įvairiose ligose ir dėl to netapo jokia patologija.
Todėl fermentų aktyvumo nustatymas turi diagnostinę vertę tik palyginus su kitų rodiklių pokyčiais ir ligos klinikiniu vaizdu.
Iki šiol išsamiai aprašyta apie 1000 fermentų ir daugiau nei 50 iš jų naudojo klinikinėje laboratorinėje diagnostikoje.
Mūsų organizme kiekvienas organas turi savo specifinį fermentų rinkinį. Apibrėžiant jų veiklą, galima įvertinti, kaip pats kūnas veikia. Tiesa, mūsų kūno viduje atsiranda daugiausia šios rabiocheminės reakcijos (t. Y. Padidina jų greitį), bet patys išlieka žemos. Be pernelyg didelio pasakyti, galima teigti, kad jokios reakcijos gyvuose organizmuose nedalyvauja be fermentų dalyvavimo. Žmogus išmoko naudoti fermentinius procesus senovėje, pavyzdžiui, duonos kepimui ar vyno gamybai.

Kaip ir kiti baltymai, fermentų molekulinė sudėtis yra suskirstyta į paprastą ir sudėtingą, o sudėtinė sudėtyje yra baltymų komponento (apoenzimo arba apoenzimo) ir ne baltymų (koenzimo arba koenzimo). Dažniausiai koenzimas yra metalas, vitaminas arba jo darinys. Koenzimas yra daug mažesnis nei apoenzimo. Funkcinį fermento aktyvumą lemia jo molekulės konfigūracija, sukuriant specifinį abipusį aminorūgščių išdėstymą. Tai priklauso nuo daugelio veiksnių: substrato tipo ir koncentracijos (objekto, kuriuo veikia fermentas), temperatūros, terpės pH (kiekviena reakcija turi savo optimalią temperatūrą ir pH), inhibitorių buvimą ir nebuvimą (medžiagos, slopinančios fermentų darbą). Svarbiausias fermentų bruožas yra jų unikalus specifiškumas, t. Y. Gebėjimas bendrauti tik su vienu substratu arba su medžiagų grupe, panašia į struktūrą.
Tokių pačių fermentų aktyvumo pokytis vyksta įvairiose ligose ir dėl to netapo jokia patologija. Todėl fermentų aktyvumo nustatymas yra tik diagnostinės reikšmės, lyginant su kitų rodiklių pokyčiais ir visos ligos klinikiniu vaizdu.
Iki šiol išsamiai aprašyta apie 1000 fermentų ir daugiau nei 50 iš jų naudojo klinikinėje laboratorinėje diagnostikoje.
Mūsų organizme kiekvienas organas turi savo specifinį fermentų rinkinį. Apibrėžiant jų veiklą, galima įvertinti, kaip pats kūnas veikia. Tačiau iš esmės tai yra būtinas širdies, kepenų ir įvairių raumenų sutrikimų diagnozavimo metodas.

Moterų ACT kiekis kraujyje yra iki 31 V / l, vyrams AST - iki 41 V / l.

Kraujo tyrimas gali rodyti AST koncentracijos padidėjimą:

• miokardo infarktas;
• virusinis, toksinis, alkoholinis hepatitas;
• krūtinės angina;
• ūminis pankreatitas;
• kepenų vėžys;
• ūminė reumatinė širdies liga;
• sunki fizinė įtampa;
• širdies nepakankamumas.
ACT padidėja skeleto raumenų traumų, nudegimų, karščio smūgio ir širdies operacijų metu.
AST kraujo tyrimas rodo, kad kraujyje AST sumažėja dėl sunkių ligų, kepenų plyšimo ir vitamino B6 trūkumo.

Aldolazė (fruktozė-1,6-difosfato-aldolazė, FDF-A)

Aldolazės fermentas vaidina svarbų vaidmenį mūsų energijos apykaitoje, nes jis dalyvauja skaidant fosforilintus heksozės molekules. Jį galima rasti visuose žmogaus audiniuose, tačiau dauguma jų randama skeleto raumenyse, širdies raumenyse ir kepenyse.
Paprastai suaugusiųjų fermentų aktyvumas kraujo plazmoje yra mažesnis nei 3,1 U / 1 arba 3–8 sr. vienetų

Nustatyta, kad fermentų aktyvumas padidėja:

• miokardo infarktas;
• raumenų pažeidimas;
• kepenų ligos: ūminis (virusinis, toksinis) hepatitas, apsinuodijimas hepatotropiniais („kepenimis“) nuodais, lėtinis uždegimas kepenyse;
• pankreatitas;
• piktybiniai navikai;
• raumenų uždegimas, sunaikinimas;
• hemolizinė anemija;
• infekcinė mononukleozė;
• sunki pneumonija;
• šizofrenija;
• didelė fizinė įtampa.

Sorbitolio dehidrogenazė (SDH) yra specifinis organų fermentas, randamas kepenų ląstelėse, todėl jo aktyvumo padidėjimas plazmoje gali būti laikomas kepenų pažeidimo požymiu.
Paprastai jo numatomas aktyvumas yra 1-2 U / l.

SDH aktyvumo padidėjimas stebimas, kai:

• Sotsrom virusinis hepatitas (LDH aktyvumas didėja dozheltushny laikotarpiu, prieš bilirubino koncentracijos serume padidėjimą ir tansaminazių aktyvumą);
• lėtinio hepatito paūmėjimas;
• kepenų koma;
Obstrukcinė gelta.
Prostatos rūgšties fosfatazė (CF)
Prostatos rūgšties fosfatazė yra lokalizuota daugiausia prostatos ląstelių epitelio ląstelėse.
Fermento aktyvumo serume rodikliai - mažiau nei 4,00 U / 1.

Pastebimas prizminės rūgšties fosfatazės aktyvumo padidėjimas, kai:

• prostatos vėžys (ypač, bet ne visada su metastazėmis);
• gerybinė prostatos hipertrofija;
• prostata;
• prostatos liaukos širdies priepuolis;
• po prostatos ir kateterizacijos manipuliavimo;
• Gošė liga.

Imunocheminiai metodai yra labai specifiniai prostatos rūgšties fosfatazei; tačiau, kadangi šis fermentas nėra padidėjęs ankstyvosiose prostatos ligos stadijose, tyrimas nerekomenduojamas naudoti atrankos metu. Jis gali būti naudojamas ligos eigai stebėti.

Gliukozė-6-fosfato dehidrogenazė (G-6-FDG)
Gliukozės-6-fosfato dehidrogenazė daugiausia randama raudonųjų kraujo kūnelių ir rodo didžiausią aktyvumą jaunose ląstelėse. Įgimtas defektas G-6-FDG yra viena iš labiausiai paplitusių fermentų ir gali pasireikšti hemolizines krizes.
Fermento aktyvumo normos rodikliai yra 120-240 MDU / mlrd. Raudonųjų kraujo kūnelių. Serumo aktyvumas nenustatytas, o eritrocituose - 131 ± 13 mU / 109 ląstelių.
Raudonųjų kraujo kūnelių fermentų nepakankamumas sukelia hemolizinę anemiją, vartojant antimalarinius vaistus, kai kuriuos sulfonamidus ir vitaminą C.

Urokaninazė daugiausia randama kepenyse ir paprastai nėra kraujo serume. Aktyvumas didėja, kai:

• kepenų cirozė;
• lėtinis hepatitas;
• toksiškas hepatitas.

Virusinio ar toksinio hepatito atveju fermentų aktyvumas gali siekti 5-13 nmol / skl).

Fermentų tyrimai

Daugelio ligų pagrindas yra normalių fermentinių procesų veikimo sutrikimas, pokyčiai, kurie turėtų būti laikomi įvairių patologinių procesų priežastimi arba poveikiu. Dauguma fermentų yra ląstelių aplinkoje, tačiau, remiantis daugiausia plazmos ar serumo tyrimų rezultatais, galima daryti išvadą, kad pokyčiai vyksta ląstelėse ir audiniuose.

Aspartato aminotransferazė (ACT) katalizuoja grįžtamąjį amino grupių perdavimą iš I-asparto rūgšties į a-ketoglutarinį.

Alanino aminotransferazė (ALT) katalizuoja grįžtamąjį amino grupių perkėlimą iš I-alanino į α-ketoglutarą.

ALT ir ACT, būdami intraceliuliniai fermentai, yra susiję su aminorūgščių ir angliavandenių metabolizmu ir yra randami didelėse koncentracijose raumenyse, kepenyse ir smegenyse.
Paprastai ACT balai svyruoja nuo 0,1-0,58 µmol / l; ALT nuo 0,1 iki 0,45 µmol / L.

Vertimas žodžiu:
Nepaisant to, kad nėra organų specifiškumo, ALT ir ACT apibrėžimas kepenų ir širdies ligomis yra labai diagnostinė. Šių rodiklių padidėjimas rodo nekrozę, ypač raumenų audinį, kepenų ląsteles ir smegenis. Miokardo infarkto metu padidėja ACT aktyvumas serume ir aktyvumas padidėja 4-6 val. Po infarkto ir sumažėja iki normos 3-7 dienomis. Ypač svarbu nustatyti ALT, ACT, siekiant nustatyti ankstyvą hepatitą. Ūmus hepatitas pasižymi staigiu šių fermentų aktyvumo padidėjimu, o ACT aktyvumas yra šiek tiek mažesnis už ALT aktyvumą. ALT aktyvumas pradeda didėti jau prodrominiu laikotarpiu, kai kiti ligos požymiai dar nepasireiškia.
Čia labai svarbu nustatyti De Rytis koeficiento (AST / ALT) vertę, kurios vertė paprastai yra didesnė. Šio koeficiento pokytis rodo sunkų kepenų pažeidimą ir citolizę hepatocituose. Be hepatito, kepenų metastazėms arba pirminiam kepenų auglui būdingas transferazės aktyvumo padidėjimas. ALT padidėja raumenų distrofija, dermatomitozė, paroksizminė mioglobinurija.
Veikimo sumažėjimas pasireiškia tada, kai piridoksino trūkumas, inkstų nepakankamumas, nėštumas.

a-amilazė (diastazė) katalizuoja 1,4-gliukozidinių krakmolo, glikogeno ir su juo susijusių polisacharidų ryšį su maltoze. Paprastai amilazė kraujyje yra nedideliais kiekiais, yra 12-32 mg / h / ml, ir susidaro kasos ir seilių liaukose.
Šių liaukų uždegimas arba jų kanalų užsikimšimas sukelia didelį fermento kiekį ir padidina išsiskyrimą per inkstus.

Vertimas žodžiu:
Daugelyje ligų pastebima amilazės koncentracijos serume padidėjimas (hiperemazemija), tačiau labiausiai pasireiškia ūminiu pankreatitu, o ši liga yra didžiausias fermento kiekio padidėjimas per pirmąsias tris dienas. Hiperamalasemija atsiranda, kai kasos cistos, su kanalų užsikimšimu naviku, akmeniu, sukibimu. Ne pelekų kilmės amilazės kiekio padidėjimas atsiranda dėl seilių liaukų pralaimėjimo, ypač epideminio parotito, taip pat inkstų nepakankamumo atveju. Be to, padidėja amilazės aktyvumas su cholecistitu, peritonitu, nudegimais, ūminiu apendicitu. Kai kurie vaistai taip pat sukelia hiperamalemiją: kortikosteroidus, salicilatus, tetracikliną, furosemidą, histaminą.
Amilazės kiekio sumažėjimas būdingas ūminiam ir lėtiniam hepatitui, kasos nepakankamumui, kartais toksikozei nėščioms moterims.

y-glutamiltransferazė (GTPP) yra fermentas, kuris katalizuoja y-glutamilo glutamo rūgšties liekanos perdavimą į akceptoriaus peptidą arba I-amino rūgštį. GTP yra labai jautrus kepenų ligų rodiklis. Jo lygis dažnai padidėja, kai transaminazės ir šarminė fosfatazė vis dar išlieka normaliose ribose. Normalios GTPP vertės yra ribotos: moterims 110-167 nmol / l (skl), vyrams - 176,7-250 nmol / l (skl).

Vertimas žodžiu:
Nepaisant didelio glutamiltransferazės aktyvumo inkstuose, fermentų aktyvumas kraujo serume nustatomas daugiausia kepenų ir tulžies takų ligų diagnozei. GTP aktyvumo padidėjimas pastebimas tulžies takų ligomis, kai yra obstrukcija, taip pat hepatito, navikų ir kepenų metastazių bei alkoholio kepenų pažeidimų. Glutamiltransferazės aktyvumas serume paprastai didėja lygiagrečiai šarminės fosfatazės aktyvumui, tačiau GTP aktyvumas didėja anksčiau, daug ilgiau lieka padidėjęs, o santykinis fermentų aktyvumo padidėjimas yra kelis kartus didesnis už šarminės fosfatazės aktyvumą. Kartais padidėja gliutamiltransferazė su širdies nepakankamumu, retai po miokardo infarkto, su pankreatitu, kasos naviku.

Kreatino fosfokinazė (CPK) išskiria kreatino fosfatą (dalyvaujant ADP), kad susidarytų kreatinas ir ATP. Normalus kiekis (priklauso nuo metodo) - 10-50 TV / l arba iki 100 nmol / l (skl). CPK izofermentų aktyvumas sveikų asmenų kraujo serume labai skiriasi, todėl nebuvo įmanoma nustatyti tikslių duomenų.

Vertimas žodžiu:
Kraujo serume padidėjęs KFK aktyvumas gali atsirasti dėl miokardo pažeidimo (miokardo infarkto, miokardito, širdies nepakankamumo, širdies aritmijų) ar skeleto raumenų (raumenų distrofija, polimiozitas, sunki raumenų įtampa). Jei širdies raumenys yra pažeisti, kreatino fosfokinazės aktyvumas, palyginti su norma, gali padidėti 20-30 kartų. Miokardo infarkto atveju CPK aktyvumas didėja po 4-8 valandų, didžiausias aktyvumas stebimas po 16-36 valandų ir sumažėja iki pradinio lygio 3-6 dienas. Kai atsiranda skeleto raumenų pažeidimas, fermento lygis pasiekia žymiai didesnį skaičių. Padidėjęs kreatino fosfokinazės aktyvumas taip pat atsiranda dėl alkoholio vartojimo, apsinuodijimo hipnotiniais vaistais, hipotirozė, insultas.

Laktato dehidrogenazė (LDH) yra glikolitinis fermentas, kuris katalizuoja grįžtamąjį piruvinės rūgšties redukcijos reakciją į pieno rūgštį. Fermentas randamas visose ląstelėse ir audiniuose. LDH paprastai yra 0,8–4 µmol / l intervale (iki 3200 nmol / l (skl).

Vertimas žodžiu:
Laktato dehidrogenazės aktyvumas didėja esant miokardo pažeidimams, leukemijai, inkstų ligoms, trombocitopenijai, infekcinei mononukleozei, kepenų parenchimui, navikams, progresuojančiai raumenų distrofijai. Miokardo infarkto metu serumo fermentų aktyvumas pasiekia maksimalų laiką po 24-36 valandų ir normalizuojasi 8-10 dieną. Esant hemolizinei anemijai, susijusiai su piridoksino ir folio rūgšties trūkumu, pastebimas žymus laktato dehidrogenazės aktyvumo padidėjimas. LDH aktyvumas būdingas ūminiam infekcinio hepatito etapui, o lėtiniu kepenų ligų atvejais fermentų aktyvumas retai padidėja.

Kasos lipazė priklauso esterazių grupei, hidrolizuoja riebalų išorines esmines jungtis su riebalų rūgščių išsiskyrimu. Šio fermento kiekis kraujyje yra mažas ir atitinka 0–28 μmol / l reikšmes.

Vertimas žodžiu:
Padidėjęs lipazės aktyvumas pasireiškia ūminiu pankreatitu, kai jo vertė padidėja iki 200 kartų, lyginant su norma. Lipazės aktyvumas sparčiai didėja per kelias valandas po pankreatito išpuolio, didžiausias aktyvumas po 12–24 valandų, ir išlieka padidėjęs 10–12 dienų (gerokai ilgiau nei amilazė). Taip pat pastebimas lipazės aktyvumo padidėjimas, kai kasos kanalas užtemiamas akmeniu ar naviku.

Urokaninazė daugiausia randama kepenyse. Sveikiems žmonėms urokininazės aktyvumas kraujyje beveik nėra. Tai organui būdingas kepenų fermentas.

Vertimas žodžiu:
Urokaninazė nustatoma toksišku hepatitu, kepenų ciroze, lėtiniu hepatitu, pasiekiant 5-13 nmol / l arba 0,3-0,8 µmol / l (minhl).

Fosfatazė - fermentai, hidrolizuojantys fosfato esterius. Priklausomai nuo pH vertės, kuria veikia fermentas, išskiriamos šarminės ir rūgštinės fosfatazės.

Šarminė fosfatazė (šarminė fosfatazė) yra beveik visuose gyvūnų audiniuose. Kepenų, kaulinių audinių, žarnyno ir placentos yra daug fermentų. Standartiniai šarminės fosfatazės rodikliai vaikams 2,8-6,7 vienetai, suaugusiesiems 0,8-2,3 vienetai.

Vertimas žodžiu:
Vaikams, pastebint kaulų augimą, pastebėtas šarminės fosfatazės aktyvumo padidėjimas, lyginant su suaugusiais. Reikšmingas šarminių fosfatazės aktyvumo padidėjimas stebimas kaulų ligomis, susijusiomis su osteoblastų skaičiaus padidėjimu navikų. Didžiausias aktyvumas, viršijantis normą 20 kartų, pastebimas Paget'o liga (deformuojanti osteitą), mažesnis aukštas pasireiškia rachitas. Hiperparatirozės atveju šarminės fosfatazės lygis šiek tiek padidėja. Didelis šarminės fosfatazės aktyvumas pastebimas ligoms, susijusioms su mechaniniu gelta, ir mažesniu mastu, šarminės fosfatazės aktyvumas didėja hepatitu ir kepenų ciroze.
Esant hipotirozei ir lėtai augant vaikams, pastebėtas šarminės fosfatazės aktyvumo sumažėjimas.

Rūgštinė fosfatazė randama beveik visuose žmogaus organuose ir audiniuose, ypač kraujo ląstelėse ir prostatos liaukose. Fermentas veikia pH 4,9.

Vertimas žodžiu:
Rūgšties fosfatazės aktyvumo nustatymas paprastai atliekamas prostatos karcinomos diagnozei. CF aktyvumo nustatymas turi diagnostinę vertę, kad būtų galima išskirti prostatos vėžio metastazes kauluose ir skeleto sistemos ligas. Šarminės fosfatazės aktyvumas didėja osteodystrofijai, o rūgšties fosfatazės lygio padidėjimas būdingas prostatos vėžio metastazėms. Gošė liga, inkstų liga, kepenų ir tulžies zonos ligos, tromboembolija padidina rūgšties fosfatazės aktyvumą. Karščiavimas gali sukelti klaidingą vaisto padidėjimą.

Kepenų fermentų analizė. Išmatų analizė. Biocheminė analizė.

Šiame straipsnyje aprašomi kepenų ligos diagnozavimo metodai. Pateiktos fermentų koncentracijos normos pagal biocheminės analizės rezultatus.

Kepenų fermentų tyrimas

Kepenys yra specialus organas. Tai vienas didžiausių asmens vidaus organų. Kepenys turi regeneracijos savybę, valo mūsų nuodų kūną, padeda susidoroti su metabolizmu. Atlikdamas didžiulį darbą, kepenys gali tapti nenaudojami. Todėl labai svarbu stebėti kepenų fermentų koncentracijos lygį - tai yra jo funkcionalumo rodikliai.

Fermentas arba fermentas yra baltymų molekulė, kuri leidžia padidinti cheminių reakcijų, atsirandančių žmogaus organizme, greitį. Mokslininkai, kurie tiria fermentus, vadinami fermentais.

Išmatų analizė

Išmatų analizė padeda nustatyti skrandžio, kepenų, kasos fermentinių funkcijų nuokrypius.

Išmatų atspalvis suteikia jai ypatingą pigeant - stebrobiliną. Išmatų spalvos pokytis yra vienas iš pagrindinių ligos simptomų. Keičiant išmatų struktūrinę sudėtį, galima nustatyti pūlį, pastogę ir net parazitus. Didelio kiekio baltymų junginių išmatų analizė reiškia kasos sutrikimą arba skrandžio sutrikimus. Mikroskopinis išmatų tyrimas lemia pagrindinius išmatų elementus: raumenų pluoštus, augalų pluoštą, neutralius riebalus, riebalų rūgštis ir jų druskas, leukocitus, eritrocitus, žarnyno epitelio ląsteles, piktybinius navikus, taip pat gleivius, pirmuonius, helminto kiaušinius.

Biocheminė fermentų analizė. Kokie fermentai veikia tai, kas

Naudojant biocheminę analizę, galite nustatyti endokrininės sistemos būklę (pagal hormonų koncentracijos lygį), vidaus organų aktyvumą (pagal fermentų koncentracijos lygį) ir taip pat atskleisti vitaminų trūkumą organizme.

ALT (alanino aminotransferazė), AST (aspartato aminotransferazė), PT, šarminė fosfatazė, cholinesterazė - tai yra biocheminės analizės rodikliai, atskleidžiantys kepenų funkcijos sutrikimą. Amilazės kiekio šuolis specialistui pasakys apie virškinimo trakto sistemos sutrikimus, padidėjusi kreatino koncentracija parodys šlapimo sistemos ligas, padidėjusį DCH, CK-MB kiekį - širdies ir kraujagyslių ligų simptomus.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Širdies ir skeleto raumenys, taip pat kepenys išskiria fermentą alanino aminotransferazę.

Priežastys, dėl kurių padidėjo alat turinys, gali būti:

• kepenų audinio sunaikinimas dėl įvairių ligų (cirozė, nekrozė) ir piktnaudžiavimas alkoholiu;
• širdies raumenų infarktas;
• raumenų distrofija dėl praeities ligų, sunkių sužalojimų;
• nudegimai;
• perdozavimas (kepenys neturi laiko susidoroti su apkrova).

AlAT koncentracija sumažėja nepakankamai vartojant vitamino B6 organizme.

Įprastiniai ALT koncentracijos rodikliai:

• vyrų lytis - ne daugiau kaip 31 vienetas
• moterų lytis - ne daugiau kaip 41 vienetas.

Aspartato aminotransferazė (AsAT)

Širdies ir skeleto raumenys, taip pat kepenys ir kraujo ląstelės išskiria fermentą aspartato aminotransferazę.

Dėl padidėjusio AsAT turinio priežastys gali būti:

• kepenų sunaikinimas dėl hepatito, kepenų pažeidimų, piktnaudžiavimo alkoholiu, narkotikų perdozavimo;
• didelis fizinio krūvio intensyvumas ir trukmė;
• širdies priepuolis, bendros širdies ir kraujagyslių sistemos problemos;
• perkaitimas kūnas, nudegimai.

Normalūs AcAT koncentracijos rodikliai:

vyrų lytis - ne daugiau kaip 31 vienetas

moterų lytis - ne daugiau kaip 41 vienetas.

GTs išskiria kepenų, skydliaukės, prostatos ir kasos ląsteles.

Didėjančio GT turinio priežastys gali būti:

• kepenų sunaikinimas dėl hepatito, kepenų pažeidimų, piktnaudžiavimo alkoholiu, narkotikų perdozavimo;
• kasos ligos (pankreatitas, diabetas);
• skydliaukės disfunkcija;
• prostatos vėžio problemos.
• sumažėjusi rm koncentracija būdinga hipotiroidizmui (skydliaukės sutrikimui).

Normalios gt koncentracijos vertės:

• vyrų lytis - ne daugiau kaip 32 vienetai
• moterų lytis - ne daugiau kaip 49 vienetai.

Kūdikiams iki vienerių metų rt rodikliai laikomi kelis kartus didesni nei suaugusiųjų.

Amilazė

Amilazė gaminama kasos ir parotidinių seilių liaukų procese.

Padidėjusio amilazės kiekio priežastys gali būti:

• pankreatitas (kasos uždegimas);
• parotitas (parotidinio seilių uždegimas).
• sumažėjusi amilazės koncentracija rodo:
• muskoviscidozės liga;
• kasos disfunkcija.

Įprastiniai alfa amilazės koncentracijos rodikliai nuo 30 iki 100 vienetų. kasos amilazei norma yra laikoma ne daugiau kaip 50 vienetų.

Laktatas

Laktatas arba pieno rūgštis yra fermentai, kurie gaminami ląstelių gyvavimo metu, daugiausia raumenų audiniuose. pieno rūgštis atidedama, jei trūksta deguonies raumenims (hipoksija), sukelia fizinio išsekimo jausmą. jei yra pakankamai deguonies, laktatas skaidomas į paprastas medžiagas ir natūraliai pašalinamas iš organizmo.

Padidėjusios pieno rūgšties koncentracijos raumenyse priežastys:

• nesubalansuota ir nereguliari mityba;
• narkotikų perdozavimas;
• dažnas pratimas;
• insulino injekcijos;
• hipoksijos liga;
• pyelonefrito liga (dainos infekcija);
• galutinis nėštumo etapas;
• ilgalaikis piktnaudžiavimas alkoholiu.

Įprastas veikimas:

• vaikai iki šešių mėnesių - ne daugiau kaip 2000 vienetų;
• vaikai nuo 0,5 iki 2 metų - ne daugiau kaip 430 vienetų;
• vaikams nuo 2 iki 12 metų - ne daugiau kaip 295 vienetai;
• vaikai ir suaugusieji - iki 250 vienetų.

Kreatino kinazė

Šis fermentas išskiria raumenų ir kaulų sistemos bei širdies ir kraujagyslių sistemos raumenis, kai kuriais atvejais - skrandžio ir žarnyno organų lytinius raumenis.

Fermentas, esantis skeleto raumenyse, širdyje, rečiau - lygiuose raumenyse - gimdoje, virškinimo trakto organuose.

Kreatino kinazės koncentracijos padidėjimo priežastys:

• širdies raumenų infarktas;
• raumenų audinio sunaikinimas (dėl sunkių sužalojimų, operacijų, raumenų ligų);
• vėlyvas nėštumas;
• sunkių galvos traumų;
• piktnaudžiavimas alkoholiu.
• kreatino kinazės koncentracijos sumažėjimas stebimas šiais atvejais:
• nepakankamai išvystyti kūno raumenys;
• sėdimas darbas, pasyvus, nesportinis gyvenimo būdas.

Įprastas koncentracijos lygis neviršija 24 vienetų.

Laktato dehidrogenazė (LDH)

Šį fermentą gamina dauguma kūno audinių.

Intracelulinis fermentas gaminamas visuose kūno audiniuose.

Ldg koncentracijos padidėjimo priežastys:

• kraujo turinčių įstaigų sunaikinimas (su anemija);
• infekcinės kepenų ligos (cirozė, hepatitas, gelta);
• širdies raumenų infarktas;
• piktybinių navikų, kraujo vėžio formavimuisi.
• nugalėti vidaus organų infekciją.

Normalios LDH vertės:

• kūdikiams - ne daugiau kaip 2000 vienetų;
• vaikams iki 2 metų - 430 vienetų:
• vaikai nuo 2 iki 12 metų amžiaus - 295 vienetai:
• vaikams ir suaugusiems, vyresniems nei 12 metų - 250 vienetų.

Kraujo fermentai

Fermentai yra baltymai, kurie yra katalizatoriai visose organizmo biocheminėse reakcijose.

Dauguma fermentų yra ląstelių viduje ir išleidžiami į kraują tik tada, kai jie yra pažeisti ir sunaikinti. Baltymų katalizatorių koncentracijos sumažėjimas paprastai pažeidžia jų susidarymą. Kai kurie iš jų randami tam tikrame organe daug didesniu kiekiu nei kiti - tai yra organų specifiniai fermentai. Jų aktyvumo padidėjimas kraujyje aiškiai rodo konkretaus organo pažeidimą. Šis pokytis įvyksta anksčiau nei kiti ligos požymiai, dėl kurių su ja susiję tyrimai yra labai subtilus ir tikslus diagnostikos įrankis.

Fermentai apima: α-amilazę, alanino aminotransferazę (AlAT), aspartato aminotransferazę (AcAT), gama-glutamiltransferazę (γ-GTP), gliukozės-6-fosfato dehidrogenazę (G-6-FDG), kreatino fosforinazę-gliukozės-6-fosfato dehidrogenazę (G-6-FDG), kreatino fosforehido dehidrogenazę; lipazė, pepsinas, šarminė fosfatazė (šarminė fosfatazė), rūgštinė fosfatazė (KF).

α-amilazė yra susijusi su krakmolo, glikogeno ir kai kurių kitų angliavandenių skaidymu į mono- ir disacharidus (maltozę, gliukozę). Jis gausu seilių ir kasos. Α-amilazės aktyvumas kraujyje keičiasi maisto vartojimo metu: dienos metu jis yra didesnis nei naktį.

Veikla didėja:

• ūminis pankreatitas ir lėtinės ligos paūmėjimas;
• kiaulytės;
• „Chirurginės“ ligos, kurias sukelia pilvo organų pažeidimas (apendicitas, peritonitas ir kt.);
• diabetinė acidozė;
• po alkoholio vartojimo, adrenalino, kortikosteroidų, narkotinių medžiagų, tetraciklino;
• apsinuodijimas metanoliu.

Sumažėja, kai:

• kasos atrofija ir fibrozė;
• tirotoksikozė;
• miokardo infarktas.

Aminotransferazės (AlAT ir AsAT)

ALAT daugiausia randamas kepenyse.

Veikla didėja:

• virusinis hepatitas;
• toksinis kepenų pažeidimas;
• infekcinė mononukleozė;
• cholestazė;
• kepenų cirozė;
• komplikuotas miokardo infarktas;
• pacientams, sergantiems didelėmis salicilatų dozėmis, fibratais.

AsAT yra miokardo ir skeleto raumenų audinyje.

Jo veikla didėja:

• raumenų distrofija;
• miokardo infarktas (4-6 val. po skausmingo išpuolio, kurio maksimali koncentracija yra 3-5 dienos);
• sunki krūtinės angina, tachiaritmijos;
• ūminė reumatinė širdies liga;
• plaučių arterijos trombozė;
• toksinis kepenų pažeidimas;
• infekcinė mononukleozė;
• cholangitas;
• ūmus alkoholio apsinuodijimas;
• ūminis pankreatitas;
• amoeboidinės infekcijos.

AST ir ALT sumažėjimas serume pasireiškia sunkiu kepenų pažeidimu, kai sumažėja šių fermentų sintezės ląstelių skaičius (ekstensyvi nekrozė, cirozė).

Laktato dehidrogenazė (LDH) - pagreitina pieno rūgšties pavertimą piruvine ir atvirkščiai. Ar yra ląstelinis fermentas, randamas inkstuose, kepenyse, širdyje, skeleto raumenyse, raudonuosiuose kraujo kūneliuose. Audiniuose yra 5 LDH izofermentai.

LDG-1 aktyvumo arba LDH-1 / LDG-2 santykio padidėjimas pažymėtas:

miokardo infarktas; megablastinė anemija; inkstų liga.

LDH-5 didėja daugelyje kepenų ligų; skeleto raumenų pažeidimas; vėžys

LDG-3 trombozei, plaučių embolijai; inkstų ligos, kardiopulmoninis nepakankamumas.

LDH-4 ir 5 padidina kraujo apytakos pažeidimą, kuris yra susijęs su širdies nepakankamumu, kepenų parenchimos pažeidimais, skeleto raumenų pažeidimais.

Kreatino fosfokinazė (CPK) - dalyvauja energijos gamybos reakcijose ir yra didžiausias kiekis širdies ir skeleto raumenyse. Dažniausiai šio baltymo analizė atliekama su miokardo infarktu jis yra labai jautrus ir konkretus.

Kreatino kinazės aktyvumas kraujyje padidėja, kai:

• miokardo infarktas (svarbiausias diagnostinis ženklas);
• širdies aritmijos, progresuojanti raumenų distrofija;
• po didelio fizinio krūvio, su raumenų įtempimu (veikia);
• intramuskulinės narkotikų injekcijos (ypač narkotinės ir skausmą malšinančios medžiagos);
• sumažėjusi skydliaukės funkcija (hipotirozė);
• smegenų kraujotakos, insulto pažeidimas;
• ūminis alkoholio apsinuodijimas;
• šizofrenija, manijos-depresijos psichozė, epilepsija;
• galvos traumos.

Tirotoksikozės sumažėjimas.

Lipazę (kasą) sintezuoja kasa ir dalyvauja neutralių riebalų skaidyme. Jo pokyčiai kasos ligose yra panašūs į α-amilazės pokyčius, tačiau tuo pačiu metu nustatant šiuos fermentus galima diagnozuoti kasos pažeidimą, kai tonusas yra iki 98%.

Šarminė fosfatazė (šarminė fosfatazė) - dalyvauja mineraliniame (fosforo-kalcio) metabolizme, tačiau rodo didžiausią aktyvumą šarminėje terpėje. Dideliais kiekiais yra kepenų, kaulų, žarnyno gleivinės, placentos, inkstų sienelių sienelių. Šis baltymas yra biocheminis kalcio-fosforo metabolizmo žymeklis kaulų audiniuose, osteoporozės atrankos testas.

Šarminės fosfatazės padidėjimas stebimas, kai:

• kepenų ligos, lydimos cholestazės;
• obstrukcinė gelta;
• piktybinių kaulų ligų, osteomalacijos;
• rahitas;
• infekcinė mononukleozė;
• difuzinis toksinis gūžys, ribota sklerodermija;
• hepatoduodenalinis vėžys, kepenų cirozė.

Sumažėjimas nurodomas, kai:

• sumažėjusi skydliaukės funkcija (hipotirozė);
• senato osteoporozė;
• sunki anemija;
• cing, hipovitaminozė C ir D.

Rūgštinė fosfatazė (CF) - dalyvauja keičiantis fosforo rūgšties jonams. Didžiausias kiekis randamas prostatos liaukoje, kuri naudojama kaip labai jautrus ir specifinis jo patologijos rodiklis. Taip pat randama raudonųjų kraujo kūnelių, trombocitų, inkstų, blužnies.

Padidėjęs CP aktyvumas stebimas prostatos vėžiu, inkstų liga, kepenų ir tulžies sistema, reumatu, pneumonija, bronchitu, megaloblastine anemija, osteoporoze ir pan. Netinkami teigiami rezultatai gali būti stebimi šlapimo pūslės kateterizacijos, prostatos liaukos tyrimo ir biopsijos metu, todėl tyrimai turi būti atliekami po 2 dienų po šių manipuliacijų.

Trombocitopenijos metu nustatytas KF sumažėjimas.

Gamma-glutamiltransferazė (γ-GTP) yra susijusi su aminorūgščių ir peptidų transformavimu, naudojama diagnozuoti kepenų ir tulžies takų ligas.

GGT padidėjimas pastebimas ūminiu hepatitu ir lėtinės, kepenų komos, obstrukcinės gelta ir ūminio intoksikacijos paūmėjimu. Esant normaliam γ-GTP aktyvumui, kepenų ligos tikimybė yra labai maža.

Gliukozės-6-fosfato dehidrogenazė (G-6-FDG) dalyvauja gliukozės oksidacijos procesuose. Jis daugiausia naudojamas aptikti paveldimas ligas, susijusias su šio baltymo katalizatoriaus trūkumu, kurio nebuvimas sukelia hemolizę.

Pepsinas yra pagrindinis skrandžio sulčių fermentas, išskiriamas kaip pepsinogenas.

Pastebėta, kad padidėja jo lygis, padidėjusi skrandžio sulčių sekrecija, pilvo sienelių sutirštėjimas, dvylikapirštės žarnos opa, kasos navikas.

Atrofinis gastritas, skrandžio navikai, Adisono liga pastebimas pepsinogeno sumažėjimas.

Kraujo tyrimas fermentams

Kraujo tyrimas fermentams

Fermentų kraujo tyrimas yra pagrindinė patologijų ir ligų nustatymo metodų dalis, pagrįsta fermentų aktyvumo laipsnio nustatymu. Šie tyrimai atliekami vadovaujantis aiškiu moksliniu tyrimu, vadinamu fermentine diagnostika. Atskira šios mokslo metodų grupė yra įvairių imuninių fermentų diagnostika.

Šio metodo esmė yra antikūnų įvedimas į žmogaus kūną, kuris cheminiais ryšiais jungiasi su fermentu, su antigenu sudaro antigeną ir gali būti lengvai aptinkamas vėliau biologiniuose skysčiuose. Šis metodas padeda kokybiškai ir kiekybiškai nustatyti tam tikrų fermentų buvimą organizme. Pagrindinis fermentų uždavinys yra nustatyti židinius, kuriuose yra koncentruotas patologinis fermentų kiekis. Ši vieta yra organizmo liga.

Taip pat izoliuoti yra daug fermentų, kurie yra pernelyg aktyvūs, kai yra mirtinų ląstelių. Tokie fermentai yra nekrotinės medžiagos, kurios labai reaguoja į audinių ir organų pažeidimus. Kita fermentų analizė apima testą, kuris atskleidžia šių medžiagų normalios veiklos pasikeitimą, nurodantį organų ar jų sistemų veikimo sutrikimus.

Nustatant ir nustatant fermentų disfunkciją ar sutrikimus, būtina nedelsiant kreiptis į specialistus ir pradėti gydymą.

Pagrindiniai gyvybiniai fermentai yra šie: amilazė, lipazė, laktato dehidrogenazė, alanino aminotransferazė, aspartato aminotransferazė, šarminė fosfatazė. Visų pirmiau minėtų fermentų analizė atliekama ryte tuščiame skrandyje. Diagnozės atveju kraujo mėginys paimamas iš venų arba iš pirmojo ryto šlapimo. Šie fermentai gamina įvairias mūsų organizmo endokrinines liaukas.

Nukrypimai nuo normos yra pripažįstami naudojant specialius laboratorinius transkriptus per 1-2 savaites. Recidyvų ir ūminio skausmo atveju bandymai atliekami bet kuriuo paros metu, rezultatai paskelbiami keletą valandų skubiais atvejais. Jei gausite bandymų rezultatus, nedelsdami kreipkitės į specialistą.

Amilazės aktyvumo diagnostika

Mes turime pradėti nuo kraujo amilazės, kurią gamina kasa ir prisideda prie greito virškinimo proceso. Pagrindinė amilazės funkcija yra krakmolo arba glikogeno skaidymas su galutinio reakcijos produkto - gliukozės - susidarymu. Dažniausiai dėl savo veiklos tapo alfa-amilaze.

Normalus amilazės kiekis žmogaus organizme yra: • kraujyje 16-30 mikronų katal / l;

• šlapime 28-100 mikronų katal / l

Amilazės aktyvumo duomenys rodo, kad yra daug kasos patologijų ir įvairių pankreatito formų. Mažas amilazės kiekis šlapime ir kraujyje gali būti diagnozuotas cistine fibroze arba atidėti pankreatito priepuolį. Padidėjęs amilazės indeksas rodo stiprų apsinuodijimą alkoholiu, kiaulytę, negimdinį nėštumą, pankreatito paūmėjimą, akmenis, kasos navikus.

Ir padidėjusi amilazė šlapime rodo cholecistitą, apendicitą, pankreatitą arba virškinimo trakto opą.

Lipazės aktyvumo diagnostika

Lipazė yra fermentas, dalyvaujantis riebalų transformavime. Šis fermentas veikia tik esant koenzimo kolipazei ir tulžies rūgštims. Plėtojant lipazę, organizmas naudoja kasą, formuotas kraujo ląsteles - leukocitus ir plaučius. Normalūs lipazės aktyvumo rodikliai kraujyje yra 13-60 V / ml. Lipazės testas yra konkretesnis nei amilazė. Hiprazės kiekis kraujyje rodo cholestazę, opas, diabetą, cholecistitą, nutukimą ir podagrą. Hipazės kiekis lipazėje kalba apie įvairius navikus, daugiausia veikiančius kasos, mitybos arba trigliceridemijos.

Pagrindinė laktato dehidrogenazės vieta yra širdis, raumenų audiniai, kepenys, blužnis, inkstai ir kasa. Laktato dehidrogenazės aktyvumas pasireiškia cinko jonais ir nikotino-amido adenino dinukleotidu. Laktato dehidrogenazė pieno rūgštį paverčia piruvine rūgštimi.

Žmonėms yra 5 šios fermento frakcijos. Tai yra vienos ar jaunos rūšies buvimas, kad būtų diagnozuotos ligos.

Pavyzdžiui, padidėjus laktato dehidrogenazei 1, galima diagnozuoti miokardo infarktą, ir, nustatant stiprią 4 ir 5 frakcijų aktyvumą, galima nustatyti hepatitą. Laktato dehidrogenazės norma suaugusiųjų organizme yra 140-350 V / l, o naujagimiams - 400-700 U / l. Padidėjusios laktato dehidrogenazės priežastys organizme gali būti laikomos miokardo infarktu, kepenų ciroze, navikais, leukemija, pankreatitu, inkstų liga, anemija ir hepatitu.

Alanino aminotransferazės ir aspartato aminotransferazės aktyvumo diagnostika

Alanino aminotransferazė yra fermentas, skatinantis aminorūgščių judėjimą iš vienos molekulės į kitą. Šis fermentas veikia su vitaminu B6 ir yra sintezuojamas daugiausia inkstų, kepenų, raumenų, širdies ir kasos ląstelėse. Tai reiškia, kad šio fermento kiekis kraujyje yra lygus nuliui. Normalus šio fermento kiekis vyrams yra iki 40 V / l, o moterims iki 32 V / l.

Didelis alanino aminotransferazės kiekis rodo cirozę, gelta, kepenų vėžį, nudegimus, širdies priepuolį ir hepatitą. Sumažėjęs aktyvumas rodo kepenų cirozę ir nekrozę.

Vitaminas B6 taip pat veikia poromis su šiuo aspartato aminotransferaze. Aspartato aminotransferazė daugiausia randama mitochondrijose ir ląstelių citoplazmoje. Įprastas šio fermento kiekis: 15-31 V / l vyrams, o moterims - 20-40 V / l.

Aspartato aminotransferazė padidėja hepatito, alkoholizmo, mononukleozės, kepenų vėžio, cirozės, cholestazės ir miokardo infarkto atvejais. Be to, šio fermento aktyvumo padidėjimas sukelia nudegimus, karščio smūgius, sužalojimus, apsinuodijimus ir kepenų pažeidimo bei vitamino B6 trūkumo sumažėjimą.

Šarminės fosfatazės aktyvumo diagnostika

Šarminė fosfatazė yra fermentas ląstelių membranose, kurios randamos daugiausia tulžies latakuose. Pagrindinis fermentas keičiasi fosforo rūgštimi. Jis turi įvairias formas: placentą, nespecifinį ir žarnyno. Šarminė rūgštis padeda diagnozuoti vitamino C perdozavimą, kalcio ir fosforo trūkumus, tulžies takų ir kepenų ligas, kasos sutrikimus ir kaulų ligas.

Šio fermento kiekio žmogaus organizme norma yra: suaugusiems 30-90 V / l, paaugliams 400 ir mažiau U / l, o nėščioms moterims iki 250 V / l. Šarminės fosfatazės padidėjimas rodo hipertirozę, kraujo ligas, rachitus, gelta, kaulų navikus ir kepenų, inkstų ir plaučių ligas. Žemas šarminės fosfatazės aktyvumas rodo anemiją, naudingų medžiagų trūkumą, hipertirozę ir pažeistus skeleto kaulus.

Nepamirškite, kad prieš apsilankant ligoninėje, šie tyrimai atliekami tuščią skrandį, tam tikrą mitybą 24 valandas, o tai reiškia, kad dietoje nėra riebalų, aštrus ir kepti maistas.

Jei atsiranda nukrypimų po dekoduotų rezultatų, nedelsdami kreipkitės į gydytoją.

(Nėra balsų) Kraunasi.

Biocheminė kraujo, kraujo fermentų analizė. Amilazė, lipazė, ALT, AST, laktato dehidrogenazė, šarminė fosfatazė - didėja, mažėja. Pažeidimų priežastys, dekodavimo analizė.

Apsvarstykite, kas sudaro šią sudėtingą struktūrą - fermentą. Fermentas susideda iš dviejų dalių - faktinės baltymų dalies ir aktyvaus fermento centro. Baltymų dalis vadinama apofermentu, o aktyvusis centras vadinamas koenzimu. Visa fermento molekulė, ty apoenzimas ir koenzimas, vadinamas holoenzimu. Apofermentą visada reprezentuoja tik tretinės struktūros baltymas. Tretinė struktūra reiškia, kad linijinė aminorūgščių grandinė transformuojama į sudėtingos erdvinės konfigūracijos struktūrą. Koenzimą gali atstovauti organinės medžiagos (vitaminas B6, B1, B12, flavinas, hemas ir kt.) Arba neorganinės (metalo jonai - Cu, Co, Zn ir kt.). Tiesą sakant, biocheminės reakcijos pagreitį gamina koenzimas.

Kas yra fermentas? Kaip veikia fermentai?

Medžiaga, ant kurios veikia fermentas, vadinama substratu, o medžiaga, kuri gaunama dėl reakcijos, vadinama produktu. Dažnai fermentų pavadinimai formuojami pridedant galutinio pagrindo pagrindo pavadinimą. Pavyzdžiui, sukcinato dehidrogenazė išskirsto sukcinatą (gintaro rūgštį), laktato dehidrogenazę suskaido laktatą (pieno rūgštį) ir tt. Fermentai skirstomi į keletą tipų, priklausomai nuo reakcijos tipo, kurį jie pagreitina. Pavyzdžiui, dehidrogenazės atlieka oksidaciją arba redukciją, hidrolazės atlieka cheminės jungties (trippsino, pepsino - virškinimo fermentų) skilimą ir kt.

Kiekvienas fermentas pagreitina tik vieną specifinę reakciją ir veikia tam tikromis sąlygomis (temperatūra, terpės rūgštingumas). Fermentas turi afinitetą su jo substratu, ty gali dirbti tik su šia medžiaga. „Jų“ substrato atpažinimą suteikia apoenzimas. Tai reiškia, kad fermento procesas gali būti pavaizduotas taip: apoenzimas atpažįsta substratą, o koenzimas pagreitina pripažintos medžiagos reakciją. Šis sąveikos principas buvo vadinamas ligandu - receptoriu arba sąveika pagal rakto fiksavimo principą, ty atskiras raktas tinka prie užrakto, o atskiras substratas tinka prie fermento.

Amilazę gamina kasa ir dalyvauja krakmolo ir glikogeno skaidyme iki gliukozės. Amilazė yra vienas iš fermentų, susijusių su virškinimu. Didžiausias amilazės kiekis nustatomas kasos ir seilių liaukose.

Yra keletas amilazės - α-amilazės, β-amilazės, γ-amilazės tipų, iš kurių dažniausiai yra α-amilazės aktyvumo apibrėžtis. Šio tipo amilazės koncentracija nustatoma kraujyje laboratorijoje.

Žmogaus kraujo sudėtyje yra dviejų tipų α-amilazės - P tipo ir S tipo. 65% P tipo α-amilazės yra šlapime, o kraujyje iki 60% yra S tipo. Siekiant išvengti painiavos, biocheminiuose tyrimuose P-tipo šlapimo α-amilazė vadinama diastaze.

Α-amilazės aktyvumas šlapime yra 10 kartų didesnis nei α-amilazės aktyvumas kraujyje. Α-amilazės ir diastazės aktyvumo nustatymas naudojamas diagnozuojant pankreatitą ir kai kurias kitas kasos ligas. Lėtiniu ir poodiniu pankreatitu vartojamas dvylikapirštės žarnos sulčių α-amilazės aktyvumo nustatymas.

• šlapimo diastazės (amilazės) aktyvumas

Kraujo amilazės padidėjimas nustatomas tokiomis sąlygomis:

• ūminio pankreatito pradžioje maksimali koncentracija pasiekiama praėjus 4 valandoms nuo atakos pradžios ir sumažėja iki normos 2-6 dienas nuo atakos pradžios (α-amilazės aktyvumo padidėjimas yra 8 kartus).
• su lėtinio pankreatito paūmėjimu (α-amilazės aktyvumas padidėja 3-5 kartus)
• kai yra kasos navikai ar akmenys
• ūminė virusinė infekcija - kiaulytė
• alkoholio intoksikacija
• negimdinis nėštumas

Kada padidėja šlapimo amilazė? Amilazės koncentracija šlapime didėja tokiais atvejais:

• ūminio pankreatito atveju, diastazės aktyvumas padidėja 10-30 kartų
• padidėjęs lėtinio pankreatito diastazės aktyvumas padidėja 3-5 kartus
• uždegiminių kepenų ligų atveju vidutiniškai padidėja diastazės aktyvumas 1,5-2 karto
• ūminis apendicitas
• cholecistitas
• žarnyno obstrukcija
• alkoholio intoksikacija
• kraujavimas iš virškinimo trakto
• gydant sulfa narkotikus, morfiną, diuretikus ir geriamuosius kontraceptikus

Plėtojant bendrą kasos nekrozę, kasos vėžį ir lėtinį pankreatitą, α-amilazės aktyvumas gali nepadidėti. Yra kūno būklė, kurioje gali sumažėti α-amilazės aktyvumas. Sunkus paveldimas liga - cistinė fibrozė - mažas šlapimo diastazės aktyvumas.

Kraujyje sumažėja α-amilazės aktyvumas po ūminio pankreatito, kasos nekrozės, taip pat cistinės fibrozės.

Nepaisant to, kad α-amilazė yra inkstuose, kepenyse ir kasoje, jo aktyvumo nustatymas daugiausia naudojamas diagnozuojant kasos ligas. Norint nustatyti amilazės aktyvumą, kraujas paimamas iš venų, ryte, tuščiame skrandyje arba vidurinėje rytinio šlapimo dalyje. Analizės išvakarėse reikėtų vengti riebių ir aštrių maisto produktų. Ūminio pankreatito priepuolio metu kraujagyslės iš venų ir šlapimo skiriamos nepriklausomai nuo paros laiko, o dauguma laboratorijų amilazės aktyvumui nustatyti naudoja fermentinius metodus. Šis metodas yra gana tikslus, labai konkretus ir trunka trumpai. Lipazės struktūra, tipai ir funkcijos Lipazė yra vienas iš virškinimo fermentų, kurie yra susiję su riebalų skaidymu. Kad šis fermentas veiktų, reikia tulžies rūgščių ir koenzimo, vadinamo kolipaze. Lipazę gamina įvairūs žmogaus organai - kasa, plaučiai ir leukocitai. Didžiausia diagnostinė vertė turi lipazę, kuri yra sintezuojama kasoje. Todėl lipazės aktyvumo nustatymas daugiausia naudojamas diagnozuojant kasos ligas.

Sveiko žmogaus šlapime nėra lipazės!

Lipazė kasos ligų diagnozei Siekiant diagnozuoti kasos ligas, lipazė yra konkretesnis testas, nei amilazė, nes jos veikla išlieka normali negimdinio nėštumo, ūminio apendicito, kiaulytės ir kepenų ligų metu. Todėl, esant įtarimui dėl pankreatito buvimo, patartina nustatyti lipazės ir amilazės aktyvumą tuo pačiu metu. Serumo lipazės aktyvumo padidėjimas ūminio pankreatito atveju yra galimas nuo 2 iki 50 kartų lyginant su norma. Norint nustatyti tik ūminį alkoholio pankreatitą, naudojamas lipazės ir amilazės aktyvumo santykis, o jei šis santykis yra didesnis nei 2, šis pankreatito atvejis yra aiškiai alkoholio. -24 val. Ir išlieka 8-12 dienų. Plėtojant ūminį pankreatitą, lipazės aktyvumas serume gali išaugti anksčiau ir žymiai daugiau nei amilazės aktyvumas. Kokiomis sąlygomis serumo lipazės aktyvumas didėja: Lipazės aktyvumas taip pat gali padidėti, kai sužalojimai, sužalojimai, operacijos, lūžiai ir ūminis inkstų nepakankamumas. Tačiau padidėjęs lipazės aktyvumas šiomis sąlygomis jiems nėra specifinis, todėl jis nėra naudojamas šių ligų diagnozei. Lipazės aktyvumo sumažėjimas serume stebimas skirtingų lokalizacijos navikų (išskyrus kasą), pašalintos kasos, prastos mitybos ar paveldimos trigliceridemijos atveju. Norint nustatyti lipazės aktyvumą, ryte kraujas ištraukiamas iš venų tuščiu skrandžiu. Prieš naktį prieš analizę neturėtumėte vartoti riebių, aštrių ir aštrių maisto produktų. Esant skubiam poreikiui, kraujas iš venų skiriamas neatsižvelgiant į paros laiką ir ankstesnį preparatą, šiuo metu lipazės aktyvumui nustatyti dažniausiai naudojamas imunocheminis metodas arba fermentinis metodas. Fermentinis metodas yra greitesnis ir reikalauja mažiau darbuotojų. Laktato dehidrogenazė (LDH) yra fermentas, kuris randamas inkstų, širdies, kepenų, raumenų, blužnies, kasos ląstelių citoplazmoje. LDH koenzimas yra cinko ir nikotinamido adenino dinukleotidų (NAD) jonai. LDH dalyvauja gliukozės metabolizme, katalizuoja laktato (pieno rūgšties) pavertimą piruvatu (piruvino rūgštimi). Kraujo serume yra penki šios fermento izoformai: LDG1 ir LDG2 yra širdies kilmės izoforminiai, ty jie dažniausiai randami širdyje. LDG3, LDG4 ir LDG5 yra kepenų kilmės.

Įvairių ligų diagnozavimui LDH izoformų aktyvumo nustatymas yra informatyvesnis. Pavyzdžiui, miokardo infarkto atveju pastebimas reikšmingas LDH1 padidėjimas. Laboratoriniam miokardo infarkto patvirtinimui nustatomas LDH1 / LDH2 santykis ir, jei šis santykis yra didesnis nei 1, asmuo turi miokardo infarktą. Tačiau tokie bandymai nėra plačiai naudojami dėl jų didelių sąnaudų ir sudėtingumo. Paprastai nustatomas bendras LDH aktyvumas, kuris yra visų LDH izoformų bendro aktyvumo suma.

LDH diagnozuojant miokardo infarktą

Apsvarstykite diagnostinę vertę nustatant bendrą LDH aktyvumą. LDH aktyvumo nustatymas naudojamas vėlyvam miokardo infarkto diagnozavimui, nes jo aktyvumo padidėjimas vystosi po 12-24 valandų po atakos ir gali būti palaikomas aukštu lygiu iki 10-12 dienų. Tai labai svarbi aplinkybė, kai ištyrus pacientus, patekusius į ligoninę po atakos. Jei LDH aktyvumo padidėjimas yra nereikšmingas, tai reiškia, kad mes susiduriame su nedideliu židinio infarktu, jei, priešingai, aktyvumo padidėjimas yra ilgas, tai yra didelės infarkto klausimas, o angina sergantiems pacientams LDH aktyvumas padidėja per pirmas 2-3 dienas po atakos.

LDH diagnozuojant hepatitą

Bendrosios LDH aktyvumas gali padidėti ūminiam hepatitui (dėl padidėjusio LDH4 ir LDH5 aktyvumo). LDH aktyvumas serume didėja pirmaisiais icteric periodo savaitėmis, ty per pirmąsias 10 dienų. Norm LDH sveikiems žmonėms:

Galimas LDH aktyvumo padidėjimas sveikiems žmonėms (fiziologiniai) po fizinio krūvio, nėštumo metu ir po alkoholio vartojimo. Kofeinas, insulinas, aspirinas, acebutololis, cefalosporinai, heparinas, interferonas, penicilinas, sulfonamidai taip pat padidina LDH aktyvumą. Todėl, vartojant šiuos vaistus, reikia atsižvelgti į padidėjusio LDH aktyvumo galimybę, kuri nenurodo patologinių procesų buvimo organizme.

Apskritai serumo LDH padidėjimas gali būti nustatytas tokiomis patologinėmis sąlygomis:

• miokardo infarktas
• ūminis hepatitas (virusinis, toksinis)
• cirozė
• įvairios lokalizacijos vėžys (teratomos, kiaušidžių disgerminomos)
• raumenų sužalojimai (pertraukos, lūžiai ir tt)
• ūminis pankreatitas
• inkstų patologija (pielonefritas, glomerulonefritas)
• hemolizinė anemija, B12 trūkumas ir folio trūkumo anemija
• leukemija

LDH gali turėti sumažėjusį aktyvumą prieš uremiją (padidėjusi karbamido koncentracija). Siekiant nustatyti LDH aktyvumą, ryte kraujas ištraukiamas iš venų tuščiu skrandžiu. Prieš pradedant tyrimą, nėra jokios konkrečios dietos ar apribojimų. LDH yra eritrocituose, todėl tyrimo serumas turi būti šviežias, be hemolizės pėdsakų. Šiuo metu LDH aktyvumą dažniausiai lemia fermentinis metodas, kuris yra patikimas, konkretus ir pakankamai greitas. Alanino aminotransferazė (ALT, AlAT) yra fermentas, susijęs su aminotransferazėmis (transaminazėmis), tai yra aminorūgščių perkėlimu iš vienos biologinės molekulės į kitą. Kadangi fermento pavadinimas turi aminino rūgšties alaniną, tai reiškia, kad šis fermentas turi aminino rūgšties alaniną. AST koenzimas yra vitaminas B6. ALT yra sintezuojama ląstelėse, todėl jo aktyvumas kraujyje paprastai nėra didelis. Jis daugiausia sintezuojamas kepenų ląstelėse, bet taip pat yra inkstų, širdies, raumenų ir kasos ląstelėse.